Mengapa kurva disosiasi oksigen menjadi sigmoidal?

Mengapa kurva disosiasi oksigen menjadi sigmoidal?
Anonim

Karena itu terkait dengan pengikatan oksigen secara kooperatif.

NONCOOPERATIVE VS. BINDING OKSIGEN KOPERASI

Ikatan oksigen non-kooperatif umumnya dikaitkan dengan mioglobin. Ini adalah sebuah monomer. Itu memiliki hiperbolis kurva pengikatan oksigen dan TIDAK memiliki pengikatan oksigen kooperatif. Ini digambarkan sebagai:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2)) / ("K" _D + "P" _ (O_2)) #

dimana # "Y" # adalah saturasi fraksional (sumbu y), # "P" _ (O_2) # adalah tekanan parsial oksigen di # "torr" # (sumbu x), dan # "K" _D # adalah konstanta disosiasi untuk peristiwa yang mengikat. # "K" _D # lebih kecil untuk afinitas mengikat yang lebih tinggi.

Pengikatan oksigen kooperatif pada dasarnya adalah efek di mana afinitas pengikatan oksigen dapat perubahan tergantung pada seberapa banyak oksigen terikat, dan ini dijelaskan melalui a sigmoidal kurva pengikatan.

HEMOGLOBIN

Hemoglobin, sebuah # alpha_2beta_2 # heterotetramer, aku s itu contoh utama untuk kurva pengikatan oksigen sigmoidal. Kurva pengikatnya didefinisikan sebagai:

# "Y" _ (O_2) = ("P" _ (O_2) ^ n) / ("P" _50 ^ n + "P" _ (O_2) ^ n) #

dimana # "Y" # adalah saturasi fraksional (sumbu y), # "P" _ (O_2) # adalah tekanan parsial oksigen di # "torr" # (sumbu x), # "P" _50 # adalah tekanan parsial oksigen saat # "K" _D = "P" _ (O_2) #, dan # "K" _D # adalah konstanta disosiasi untuk peristiwa yang mengikat. #n <= 4 # untuk Hemoglobin, dan # "K" _D # lebih kecil untuk afinitas pengikatan yang lebih tinggi.

Dan kurva pengikatannya terlihat seperti:

BINDING OKSIGEN KOPERASI

Pada dasarnya, pengikatan oksigen secara kooperatif berarti pada rendah jumlah oksigen, afinitas mengikat adalah rendah dan saturasi fraksional juga rendah , sementara pada saat yang sama, pada tinggi jumlah oksigen, afinitas mengikat adalah tinggi dan saturasi fraksional juga tinggi .

Ini bagus karena hemoglobin dapat mengikat oksigen dengan baik ketika ada banyak di sekitar, dan melepaskannya dengan baik ketika tidak ada banyak oksigen di sekitarnya. Ini membuatnya lebih mudah untuk melakukan tugasnya sebagai protein pengangkut oksigen.

Secara non-matematis, ini dapat dijelaskan dengan mencatat bahwa oksigen adalah a efektor / regulator homotipik, jadi setelah itu mengikat # "Fe" ("II") # pusat di heme dan setrika bergerak ke bawah #0.6# angstrom ke dalam bidang heme, yang lain di dekatnya # "Fe" ("II") # situs yang mengikat meniru perubahan konformasi dan dengan demikian memfasilitasi pengikatan lebih banyak oksigen.